Sifat protein: secara kimia dan fisik sebagai berikut

Protein adalah senyawa dengan berat molekul tinggi yang dibangun dari asam amino dan merupakan yang paling kompleks dalam struktur dan komposisi di antara semua senyawa organik.

Peran biologis protein sangat tinggi: mereka membentuk sebagian besar protoplasma dan inti sel hidup. Protein ditemukan di semua tumbuhan dan hewan. Jumlah protein di alam dapat diperkirakan dengan jumlah total materi hidup di planet kita: massa protein sekitar 0,01% dari massa kerak bumi, yaitu 1016 ton.

Protein dalam komposisi unsur berbeda dari karbohidrat dan lemak: selain karbon, hidrogen dan oksigen mengandung unsur nitrogen. Selain itu, sulfura penting sebagai bagian permanen dari protein, dan beberapa protein mengandung fosfor, zat besi dan yodium.

Sifat protein

  • Kelarutan yang berbeda dalam air. Protein yang larut membentuk larutan koloid.
  • Hidrolisis adalah aksi larutan asam mineral atau enzim adalah penghancuran struktur primer protein dan pembentukan campuran asam amino.
  • Denaturasi – gangguan sebagian atau total dari struktur ruang yang melekat dalam molekul protein. Denaturasi diaktifkan dengan:
    – suhu tinggi
    – larutan asam, alkali dan larutan garam pekat
    – larutan garam logam berat
    – beberapa zat organik (formaldehida, fenol)
    – radiasi

Sifat Fisik Protein

  • Warna dan rasa. Protein tidak berwarna dan biasanya tidak berasa. Ini homogen dan kristal.
  • Bentuk dan ukuran. Bentuk proteinnya bervariasi, mulai dari struktur bola kristaloid sederhana sampai struktur fibratar yang panjang. Dua pola bentuk yang berbeda
    telah diakui: A. Protein Globular – Ini berbentuk bulat dan terjadi terutama pada tumbuhan, terutama pada biji dan sel daun. Ini adalah ikatan yang dibentuk dengan melipat dan meremas rantai protein. mis., pepsin, edestin, insulin, ribonuklease, dll.
    B. Protein Fibrilar – Ini seperti benang atau ellipsoidal dalam bentuk dan umumnya terjadi pada otot hewan. Sebagian besar penelitian mengenai struktur protein telah dilakukan dengan menggunakan protein ini. mis., fibrinogen, myosin dll.
  • Berat molekul. Protein umumnya memiliki berat molekul besar berkisar antara 5 × 10^3 dan 1 × 10^6. Perlu dicatat bahwa nilai-nilai bobot molekul banyak protein terletak dekat atau kelipatan 35.000 dan 70.000.
  • Alam Koloid. Karena ukurannya yang raksasa, protein menunjukkan banyak sifat koloid, seperti; Kecepatan difusi mereka sangat lambat dan mereka dapat menghasilkan hamburan cahaya yang cukup besar dalam larutan, sehingga menghasilkan kekeruhan yang terlihat (efek Tyndall).
  • Denaturasi. Denaturasi mengacu pada perubahan sifat-sifat protein. Dengan kata lain, itu adalah hilangnya aktivitas biologis. Dalam banyak kasus, proses denaturasi diikuti oleh koagulasi — proses di mana molekul protein terdenaturasi cenderung membentuk agregat besar dan mengendap dari larutan.
  • Sifat Amfoterik. Seperti asam amino, protein adalah amfoter, yaitu, keduanya bertindak sebagai asam dan alkali. Ini bermigrasi di medan listrik dan arah migrasi tergantung pada muatan bersih yang dimiliki oleh molekul. Muatan bersih dipengaruhi oleh nilai pH. Setiap protein memiliki nilai tetap dari titik isoelektrik (pl) di mana ia akan bergerak dalam medan listrik.
  • Kapasitas Ikatan Ion. Protein dapat membentuk garam dengan kation dan anion berdasarkan muatan bersihnya.
  • Kelarutan. Kelarutan protein dipengaruhi oleh pH. Kelarutan paling rendah pada titik isoelektrik dan meningkat dengan meningkatnya keasaman atau alkalinitas. Ini karena ketika molekul protein ada sebagai kation atau anion, gaya tolak antara ion tinggi, karena semua molekul memiliki muatan berlebih dari tanda yang sama. Dengan demikian, mereka akan lebih larut daripada dalam keadaan isoelektrik.
  • Aktivitas optik. Semua larutan protein memutar bidang cahaya terpolarisasi ke kiri, mis. Ini levoratotory.

Sifat Kimia Protein

  • Hidrolisis. Protein dihidrolisis oleh berbagai agen hidrolitik.
    A. Oleh agen asam: Protein, setelah hidrolisis dengan conc. HCl (6-12N) pada 100-110 ° C selama 6 hingga 20 jam, menghasilkan asam amino dalam bentuk hidroklorida mereka.
    B. Oleh agen alkali: Protein juga dapat dihidrolisis dengan 2N NaOH.
    Reaksi yang melibatkan COOH Group
    A. Reaksi dengan alkali (Pembentukan garam)
    B. Reaksi dengan alkohol (Esterifikasi)
    C. Reaksi dengan amina
  • Reaksi yang melibatkan gugus NH2.
    A. Reaksi dengan asam mineral (Pembentukan garam): Ketika asam amino bebas atau protein diperlakukan dengan asam mineral seperti HCl, garam asam terbentuk.
    B. Reaksi dengan formaldehida: Dengan formaldehida, turunan hidroksi-metil terbentuk.
    C. Reaksi dengan benzaldehida: Basa Schiff terbentuk
    D. Reaksi dengan asam nitrat (reaksi Van Slyke): Asam amino bereaksi dengan HNO2 untuk melepaskan gas N2 dan menghasilkan asam α-hidroksi yang sesuai.
    E. Reaksi dengan agen asilasi (Asilasi)
    F. Reaksi dengan FDNB atau reagen Sanger
    G. Reaksi dengan dansyl chloride
  • Reaksi yang melibatkan gugus COOH dan NH2.
    A. Reaksi dengan triketohydrindene hydrate (reaksi Ninhydrin)
    B. Reaksi dengan fenil isosianat: Dengan fenil isosianat, terbentuk asam hidantoat yang pada gilirannya dapat dikonversi menjadi hidantoin.
    C. Reaksi dengan fenil isotiosianat atau pereaksi Edman
    D. Reaksi dengan fosgen: Dengan fosgen, N-carboxyanhydride terbentuk
    E. Reaksi dengan karbon disulfida: Dengan karbon disulfida, 2-thio-5-thiozolidone diproduksi
  • Reaksi yang melibatkan gugus R atau Rantai Samping
    A. Tes Biuret
    B. Tes Xanthoproteic
    Tes C. Millon
    D. Tes Folin
    Tes E. Sakaguchi
    F. Pauly test
    G. Tes Ehrlich
  • Reaksi yang melibatkan gugus SH.
    A. Tes Nitroprusside: Warna merah terbentuk dengan natrium nitroprusside dalam NH4.OH encer. Tes ini khusus untuk sistein.
    B. Tes Sullivan: Sistein berkembang warna merah di hadapan natrium 1, 2-naphthoquinone-4-sulfonate dan natrium hidrosulfit.

Struktur protein

Struktur protein mulai dipelajari pada abad ke-19. Pada tahun 1888 ahli biokimia Rusia A. I. Danilevsky telah menyatakan hipotesis tentang adanya ikatan amida dalam protein. Gagasan ini kemudian dikembangkan oleh ahli kimia Jerman E. Fischer dan menemukan konfirmasi eksperimental dalam karya-karyanya.

Dia menyarankan teori polipeptida tentang struktur protein. Menurut teori ini, molekul protein terdiri dari satu rantai panjang atau beberapa rantai polipeptida, yang saling terkait. Rantai seperti itu mungkin memiliki panjang yang berbeda.

Fisher mengadakan banyak pekerjaan eksperimental dengan polipeptida. Polipeptida tertinggi yang mengandung 15 hingga 18 asam amino diendapkan dari larutan amonium sulfat (amonium tawas), yaitu, menunjukkan sifat-sifat karakteristik protein.

Telah ditunjukkan bahwa polipeptida dibelah oleh enzim dan protein yang sama. Ketika dimasukkan ke dalam organisme hewan, ia memiliki transformasi yang sama seperti protein, dan semua nitrogen biasanya terbentuk di urea (karbamid).

Penelitian di abad ke-20, menunjukkan bahwa ada beberapa level molekul protein organisasi.

Tubuh kita memiliki ribuan protein berbeda dan hampir semuanya dibangun dari 20 asam amino standar. Urutan residu asam amino dalam molekul protein disebut struktur primer protein. Sifat protein dan fungsi biologisnya ditentukan oleh urutan asam amino. Pekerjaan pada penjelasan struktur primer protein pertama kali dilakukan di Cambridge University dan menggunakan contoh salah satu protein paling sederhana – insulin. Selama posting 10 tahun ahli biokimia Inggris F. Sanger melakukan analisis insulin.

Analisis mengungkapkan bahwa molekul insulin terdiri dari dua rantai polipeptida dan mengandung 51 residu asam amino. F. Sanger menemukan bahwa insulin memiliki massa molar 5687 g / mol dan komposisi kimianya memiliki formula C254H337N65O75S6.

Analisis dilakukan secara manual menggunakan enzim yang secara selektif menghidrolisis ikatan peptida antara residu asam amino tertentu.

Sekarang sebagian besar pekerjaan untuk mendefinisikan struktur primer protein adalah otomatis. Dengan demikian struktur primer enzim lisozim didirikan.
Jenis “susun” rantai polipeptida disebut struktur sekunder.

Mayoritas protein rantai polipeptida melilit menjadi spiral, menyerupai “pegas membentang” (disebut “heliks-A” atau “struktur-A”). Tipe umum lain dari struktur sekunder – struktur lembaran terlipat (disebut “struktur B”).

Jadi, protein sutra – fibroin memiliki struktur ini. Ini terdiri dari sejumlah rantai polipeptida, yang sejajar satu sama lain dan saling berhubungan oleh ikatan hidrogen, beberapa di antaranya membuat sutra sangat fleksibel dan tahan air mata.
Tetapi, hampir tidak ada protein, molekul yang 100% memiliki “struktur-A” atau “struktur-B”.

Posisi spasial rantai polipeptida disebut struktur tersier protein. Sebagian besar protein berbentuk bulat, karena molekulnya terlipat menjadi gumpalan. Bentuk protein ini didukung melalui hubungan antara ion dengan muatan berbeda (-COO- dan NH3 +) dan hubungan disulfida.

Selain itu, protein terlipat sehingga rantai hidrokarbon hidrofobik berada di dalam gumpalan dan hidrofilik berada di luar.

Suatu metode untuk menggabungkan beberapa molekul protein dalam satu makromolekul disebut struktur protein kuarter. Contoh protein semacam itu mungkin hemoglobin. Ditemukan bahwa, misalnya, untuk orang dewasa, molekul hemoglobin terdiri dari 4 rantai polipeptida yang terpisah dan bagian non-protein – heme.

Struktur protein yang berbeda menjelaskan sifat-sifatnya. Sebagian besar protein amorf, tidak larut dalam alkohol, eter dan kloroform. Dalam air, beberapa protein dapat larut dengan pembentukan larutan koloid. Banyak protein larut dalam larutan alkali, sebagian dalam larutan garam, sebagian dalam alkohol encer. Protein kristal jarang terjadi: contohnya adalah aleuron, yang ditemukan dalam biji jarak, labu, dan rami. Mengkristal juga albumin telur ayam dan hemoglobin dalam darah.

Ketika direbus dengan asam atau alkali, dan juga di bawah aksi enzim, protein dipecah menjadi senyawa kimia yang lebih sederhana dan terbentuk di ujung rantai campuran campuran asam amino-A. Pemisahan ini disebut hidrolisis protein.

Hidrolisis protein sangat penting secara biologis: di dalam perut binatang atau manusia, protein dibelah di bawah aksi enzim pada asam amino. Asam amino yang terbentuk di waktu berikutnya dengan enzim membentuk protein lagi, tetapi khas untuk organisme ini!

Dalam produk hidrolisis protein dalam asam amino ditemukan karbohidrat, asam fosfat dan basa purin. Dengan pengaruh beberapa faktor seperti panas, larutan garam, asam dan basa, efek radiasi, goncangan, dapat mengganggu struktur ruang molekul protein ini.

Denaturasi dapat dipakai secara reversibel atau tidak dapat diubah, tetapi bagaimanapun juga, hubungan asam amino, yaitu struktur primer tetap tidak berubah. Sebagai hasil dari denaturasi, protein berhenti melakukan fungsi biologis yang melekat.

Untuk protein diketahui beberapa reaksi warna yang menjadi ciri deteksi. Ketika dipanaskan urea, biuret terbentuk, yang dengan larutan tembaga sulfat dengan kehadiran alkali memberikan warna ungu (reaksi kualitatif untuk protein. Reaksi biuret memberikan senyawa yang mengandung gugus amida dalam molekul protein, kelompok ini ada dalam protein.

Ketika reaksi ksantoproteinovaya asam protein berubah menjadi kuning dengan adanya nitrat pekat. Reaksi ini menunjukkan adanya kelompok benzena dalam protein, yang termasuk dalam asam amino sebagai fenilalanin dan tirosin.
Ketika direbus dengan larutan berair nitrat dan asam nitrat, protein memberikan warna merah. Reaksi ini menunjukkan adanya tirosin dalam protein. Ketika tirosin tidak ada, pewarnaan merah tidak muncul.

Sifat protein: secara kimia dan fisik sebagai berikut

Tinggalkan Balasan

Alamat email Anda tidak akan dipublikasikan. Ruas yang wajib ditandai *

Kembali ke Atas