Dalam biokimia dan biologi struktural, struktur protein sekunder adalah bentuk tiga dimensi umum segmen lokal protein. Struktur sekunder dapat secara resmi didefinisikan oleh pola ikatan hidrogen dari protein (seperti heliks alfa dan beta sheet) yang diamati dalam struktur atom resolusi.
Kekuatan menarik di antara asam amino dalam rangkaian protein menyebabkan struktur utama membelit, melingkar, dan melipat diri sendiri. Bentuk-bentuk yang dihasilkan dapat spriral, heliks, dan lembaran. Bentuk ini dinamakan struktur sekunder. Dalam kenyataannya struktur protein biasanya merupakan polipeptida yang terlipat-lipat dalam bentuk tiga dimensi dengan cabang-cabang rantai polipeptidanya tersusun saling berdekatan.
Contoh bahan yang memiliki struktur sekunder ialah bentuk α-heliks pada wol, bentuk lipatan-lipatan (wiru) pada molekul-molekul sutra, serta bentuk heliks pada kolagen. Perhatikan bentuk α-heliks protein di bawah ini.
 |
Gambar 1. Skema Alfa – Heliks. (Sumber: Kimia Pangan dan Gizi) |
Pada struktur ini ikatan peptida, dan ikatan hidrogen antara gugus N – H dan C = O berperan sebagai tulang punggung struktur.
struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
- alpha helix (α-helix, “puntiran-alfa”), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;
- beta-sheet (β-sheet, “lempeng-beta”), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
- beta-turn, (β-turn, “lekukan-beta”); dan
- gamma-turn, (γ-turn, “lekukan-gamma”).
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).[6] Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.
Kenyataannya, seluruh protein yang ada di dunia ini merupakan kombinasi dari dua puluh macam asam amino, baik esensial maupun non esensial.
